ВИЗУАЛНИ ПИГМЕНТИ(лат. pigmentum paint) - фоточувствителни пигменти на фоторецепторите на ретината. Възприемайки енергията на светлинен импулс, 3. елементите преминават през сложен фотохимичен цикъл. трансформации, в резултат на които се обособ зрителен рецепторретината, съдържаща 3. стр. (конус или пръчка), преминава във възбудено състояние и предава получената информация по оптичния нерв до c. н. с. Тъй като е основната структурна и функционална част от фоторецепторната мембрана на зрителните клетки на ретината на окото, 3. елементите играят ключова роля в механизмите на зрението (виж).
Номенклатура и структура на зрителните пигменти. Всички изследвани 3. стр. гръбначни и безгръбначни са комплекси от водонеразтворимия мембранен протеин опсин и свързания с него хромофор (ретинал). Ретиналът или алдехидът на витамин А може да съществува в две форми, ретинал1 и ретинал2.
По естеството на хромофора 3. елементът е разделен на два класа - родопсини (виж), съдържащи ретинал1, и порфиропсини, съдържащи ретинал2. Родопсините се намират в ретината на окото на всички сухоземни и морски животни, порфиропсините се намират в ретината на очите на сладководните животни. Някои риби и земноводни имат 3 стр., съдържащи ретинал едновременно! и ретината. Има опити за класифициране на 3. стр. въз основа на разликите в опсините, специфични за пръчиците или конусите на ретината. Например, родопсинът е комплекс от ретинал1 с пръчковиден опсин, йодопсинът е комплекс от ретинал1 с конусен опсин, порфиропсинът е ретинал2 с пръчковиден опсин, комплексът ретинал-конусен опсин образува цианопсин. Въпреки това е изключително трудно да се класифицират 3. предмети въз основа на опсините, тъй като има поне пет различни опсини.
От всички известни 3. елементи родопсините, изолирани от очите на бик, жаба и калмари, са най-пълно проучени. Тяхната молба. тегло (маса) от порядъка на 30-40 хиляди, всяка молекула съдържа ок. 400 аминокиселини и един хромофор. В допълнение, олигозахаридната верига е включена в молекулата на 3. стр.: 3 глюкозаминови радикала, 2 маноза, 1 галактоза. Липидите (гл. обр. фосфолипиди) образуват силен комплекс с молекулата 3. p. Запазвайки основните си спектрални свойства (вижте Спектрален анализ), 3. артикулите без липиди губят редица функционално важни, например способността за възстановяване.
Чистият ретинал има жълт цвят, максимумът на неговия абсорбционен спектър е в областта на 370 nm. Опсинът е безцветен, максимумът на абсорбция е в ултравиолетовата област (приблизително 280 nm). Цветът на молекулата родопсин е червеникаво-розов, максималният спектър на абсорбция е прибл. 500 nm. Причината за такова силно спектрално изместване по време на образуването на комплекса (от 370 до 500 nm - т.нар. батохромно изместване) все още не е получила недвусмислено обяснение.
Максимумите на спектрите на поглъщане на родопсините и порфиропсините улавят доста широка област от видимия спектър - от 433 до 562 nm за родопсините и от 510 до 543 nm за порфиропсините. Ако порфиропсините също включват 3.p конуси от попова лъжица на жаба, шаран и сладководна костенурка, т.е.цианопсин с максимален абсорбционен спектър при 620 nm, тогава тази област е още по-широка. Развитието на методите за микроспектрофотометрия направи възможно определянето на абсорбционните спектри на много видове единични фоторецепторни клетки при животни и хора. Според получените данни 3. стр. на човешката ретина имат следните максимуми на спектъра на поглъщане: пръчици 498, синьо-, зелено- и червено-чувствителни конуси - съответно 440, 535 и 575 nm.
На немски език започна изучаването на 3. стр. изследовател Х. Мюлер, който през 1851 г. описва как розово-лилавата ретина, извлечена от окото на жаба, става първо жълтеникава на светлина, а след това белезникава. През 1877 г. Ф. Бол също описва това явление, като заключава, че някакво чувствително към червена светлина вещество се намира в зрителните клетки на ретината и че обезцветяването на това вещество е свързано с механизма на зрението. Голяма заслуга в изследването на 3. стр. принадлежи на Куне (W. Kuhne, 1877), Кром успя да изолира 3. стр. и да ги проучи подробно. Той нарича екстрахирания от него 3. p. визуален пурпурен, установява протеиновата му природа, изследва някои от неговите спектрални свойства и фототрансформации, открива способността на 3. p. да се възстановява на тъмно. Голям принос за изучаването на 3. p. биохимик и физиолог J. Wald.
Фототрансформации на зрителни пигменти. Под въздействието на светлината върху 3. стр. в тях протича фотохимичен цикъл. трансформации, които се основават на първич фотохимична реакцияцис-транс изомеризация на ретината (виж Изомеризъм). В този случай връзката между хромофора и протеина се нарушава. Последователността на трансформациите на 3. стр. може да бъде представена по следния начин: родопсин (хромофорът е в цис форма) -> прелумиродопсин -> лумиродопсин -> метародопсин I -> метародопсин II -> опсин протеин -> хромофор в транс форма. Под въздействието на ензима - ретинол дехидрогеназа - последният преминава във витамин А, който идва от външните сегменти на пръчиците и конусите в клетките на пигментния слой на ретината. Когато окото е потъмняло, настъпва регенерация 3. p., за извършване на разрез, наличието на цис-изомер на витамин А, който служи като изходен продукт за образуването на хромофор (витамин А алдехид), е необходимо. При липса или липса на витамин А в организма може да се наруши образуването на родопсин и в резултат на това да се развие разстройство. здрачно зрение, т.нар нощна слепота (виж Хемералопия). В процеса на фототрансформация на родопсин на етапа на преход на лумиродопсин към метародопсин I в рецепторната клетка възниква в отговор на ярка светкавица на т.нар. ранен (кратколатентен) рецепторен потенциал. В същото време това не е визуален сигнал, въпреки че може да служи като един от тестовете за изследване на механизма на трансформации на 3. p. в мембраната на фоторецептора. Функционална стойност има т.нар. късен рецепторен потенциал, латентният период до-рого (5-10 msec) е съизмерим с времето на образуване на метародопсин II. Предполага се, че реакцията на прехода на метародопсин I към метародопсин II осигурява появата на визуален сигнал.
Тъй като 3. елементите непрекъснато се обезцветяват на светлина, трябва да има механизми за постоянното им възстановяване. Някои от тях са изключително бързи (фоторегенерация), други са доста бързи (биохимични, регенерация, тъмно), трети са бавни (синтез на 3. p. По време на постоянното обновяване на фоторецепторната мембрана в зрителната клетка). Фоторегенерацията има физиологично значение при безгръбначни животни (например при главоноги - калмари, октоподи). В механизма на биохим. регенерация 3. стр. при гръбначни важна роля, очевидно, ензимът изомераза (виж) играе, осигурявайки изомеризация на транс-ретинал (или транс-витамин А) отново в цис-изомерна форма. Няма обаче категорични доказателства за съществуването на такъв ензим. Същата реакция на образуване на молекула от 3. р. в присъствието на 11-цис-изомера на ретината и опсина в системата протича лесно, без разход на енергия. Открива се способността на избеления родопсин към реакцията на фосфорилиране (виж); предполага се, че тази реакция е една от връзките в механизма на светлинна адаптация на зрителната клетка.
Библиография:Акерман Ю. Биофизика, прев. от англ., М., 1964; Willie K. and Det e V. Biology, прев. от англ., М., 1974, библиография; Конев С. В. и Волотовски И. Д. Въведение в молекулярната фотобиология, стр. 61, Минск, 1971; Островски М. А. и Федорович И. Б. Фотоиндуцирани промени във фоторецепторната мембрана, в книгата: Структура и функции на биол, мембрани, изд. А. С. Трошина и др., стр. 224, М., 1975, библиогр.; Физиология на сетивните системи, изд. Г. В. Гершуни, част 1, стр. 88, Л., 1971; Биохимия и физиология на зрителните пигменти, изд. от H. Langer, B. a. о., 1973; Наръчник по сензорна физиология, изд. от Х. А. Р. Юнг а. о., с. 7, т. 1-2, Б., 1972.
М. А. Островски.
Всички зрителни пигменти са липохромопротеини - комплекси от глобуларния протеин опсин, липид и хромофор на ретината. Има два вида ретинал: ретинал I (окислена форма на витамина и ретинал II (окислена форма на витамина). За разлика от ретинал I, ретинал II има необичайна двойна връзка в -йононовия пръстен между третия и четвъртия въглероден атом. Таблица 7 дава обща представа за визуалните пигменти.
Таблица 7. Видове зрителни пигменти
Нека сега разгледаме по-подробно структурата и свойствата на родопсина. Все още няма единно мнение относно молекулното тегло на протеиновата част на родопсина. Така например за говежди родопсин в литературата
цифрите са дадени от до жаба от 26600 до 35600, калмари от 40000 до 70000, което може да се дължи не само на методологичните особености на определяне на молекулните тегла от различни автори, но и на структурата на субединицата на родопсина, различно представяне на мономерни и димерни форми.
Абсорбционният спектър на родопсин се характеризира с четири максимума: в -лента (500 nm), -лента (350 nm), y-лента (278 nm) и -лента (231 nm). Смята се, че а- и -лентите в спектъра се дължат на абсорбцията на ретината, а и -лентите се дължат на абсорбцията на опсин. Моларните екстинкции имат следните стойности: при 350 nm - 10600 и при 278 nm - 71300.
За оценка на чистотата на препарата от родопсин обикновено се използват спектроскопски критерии - съотношението на оптичните плътности за видимата (хромофорна) и ултравиолетовата (бял хромофор) области.За най-пречистените препарати от родопсин тези стойности са съответно равни на 0,168 . Родопсинът флуоресцира във видимата област на спектъра с максимална луминесценция при в екстракта на дигитонин и при като част от външните сегменти. Неговият квантов добив на флуоресценция е около 0,005.
Белтъчната част на зрителния пигмент (опсин) на бик, плъх и жаба има подобен аминокиселинен състав с еднакво съдържание на неполярни (хидрофобни) и полярни (хидрофилни) аминокиселинни остатъци. Една олигозахаридна верига е прикрепена към аспарагиновия остатък на опсина, т.е. опсинът е гликопротеин. Предполага се, че полизахаридната верига на повърхността на родопсина играе ролята на "фиксатор", отговорен за ориентацията на протеина в дисковата мембрана. Според редица автори опсинът също не носи С-терминални аминокиселинни остатъци, т.е. полипептидна веригапротеинът изглежда циклизиран. Аминокиселинният състав на опсин все още не е определен. Изследването на дисперсията на оптичното въртене на препарати от опсин показа, че съдържанието на β-спирални области в опсин е 50-60%.
В неутрална среда молекулата на опсина носи отрицателен заряд и има изоелектрична точка при
По-малко ясен е въпросът колко фосфолипидни молекули са свързани с една молекула опсин. Според различни автори тази цифра варира значително. Според Абрахамсън във всеки липохромопротеин осем молекули фосфолипиди са здраво свързани с опсин (включително пет молекули фосфатидилетаноламин). В допълнение, комплексът включва 23 слабо свързани фосфолипидни молекули.
Помислете сега за основния хромофор на зрителния пигмент - 11-цис-ретинал. За всяка протеинова молекула в родопсина има само една пигментна молекула. съдържа четири конюгирани двойни връзки в страничната верига, които определят цис-транс изомерията на пигментната молекула. 11-цис-ретиналът се различава от всички известни стереоизомери в своята изразена нестабилност, която е свързана с намаляване на резонансната енергия поради нарушаване на копланарността на страничната верига.
Терминалната алдехидна група в страничната верига е силно реактивна и
реагира с аминокиселини, техните амини и фосфолипиди, съдържащи аминогрупи, например фосфатидилетаноламин. В този случай се образува алдиминова ковалентна връзка - съединение от типа база на Шиф
Абсорбционният спектър проявява максимум при Както вече беше споменато, същият хромофор в състава на визуалния пигмент има максимум на абсорбция при Такова голямо батохромно изместване (това може да се дължи на редица причини: протониране на азот в алдиминовата група, взаимодействие на ретината с опсиновите групи, слабите междумолекулни взаимодействия на ретината с Ървинг смята, че основната причина за силното батохромно изместване в абсорбционния спектър на ретината е високата локална поляризуемост на средата около хромофора.Това заключение той направи на базата на моделни експерименти, при които спектърите на поглъщане на протонирано производно на ретинал с амино съединение са измерени в различни разтворители.Оказа се, че в разтворители с по-висок коефициент на пречупване се забелязва и по-силно батохромно изместване.
Решаващата роля на взаимодействията на протеина с ретината при определяне на позицията на максимума на поглъщане на дълги вълни на зрителния пигмент също е посочена от експериментите на Reading и Wald, в които е регистрирано обезцветяване на пигмента по време на протеолизата на протеиновия носител. Разликите във взаимодействията на ретината с микросредата в липопротеиновия комплекс могат да бъдат свързани с наблюдаваните доста широки вариации в позицията на максимумите на абсорбционните спектри на зрителните пигменти (от 430 до 575 nm) при различни животински видове.
Преди няколко години силна полемика сред фотобиолозите повдигна въпроса за природата на партньора, с който ретината е свързана в зрителния пигмент. Понастоящем общоприетата гледна точка е, че ретиналът е свързан с протеина опсин, използвайки базата на Шиф. В този случай се затваря ковалентна връзка между алдехидната група на ретината и α-аминогрупата на протеина лизин.
Пръчките на човешката ретина съдържат пигмента родопсин или визуален пурпур, чийто максимален спектър на поглъщане е в областта от 500 нанометра (nm). Външните сегменти на трите вида конуси (синьо-, зелено- и червено-чувствителни) съдържат три вида зрителни пигменти, чиито максимуми на спектъра на поглъщане са в синьо (420 nm), зелено (531 nm) и червено ( 558 nm) части от спектъра. Пигментът на червения конус се нарича йодопсин. Молекулата на зрителния пигмент е сравнително малка (с молекулно тегло около 40 килодалтона), състои се от по-голяма протеинова част (опсин) и по-малка хромофорна част (ретина или витамин А алдехид). Ретиналът може да бъде в различни пространствени конфигурации, т.е. изомерни форми, но само една от тях, 11-цис изомерът на ретината, действа като хромофорна група на всички известни зрителни пигменти. Източникът на ретинал в организма са каротеноидите, така че техният дефицит води до дефицит на витамин А и в резултат на това до недостатъчен ресинтез на родопсин, което от своя страна причинява нарушено зрение в здрач, или " нощна слепота ". Молекулярна физиология на фоторецепцията. Помислете за последователността от промени в молекулите във външния сегмент на пръчката, отговорни за възбуждането й. Когато светлинен квант се абсорбира от молекула на зрителния пигмент (родопсин), неговата хромофорна група моментално се изомеризира: 11-цис-ретиналът се изправя и обръща в напълно трансретинално. Тази реакция продължава около 1 ps (1–12 s). Светлината действа като спусък или задействащ фактор, който задейства механизма на фоторецепция. След фотоизомеризацията на ретината настъпват пространствени промени в протеиновата част на молекулата: тя се обезцветява и преминава в състояние на метародопсин II. В резултат на това молекулата на зрителния пигмент придобива способността да взаимодейства с друг протеин, свързания с мембраната гуанозин трифосфат-свързващ протеин трансдуцин (Т). В комплекс с метародопсин II трансдуцинът става активен и обменя гуанозин дифосфат (GDP), свързан с него на тъмно с гуанозин трифосфат (GTP). Метародопсин II е в състояние да активира около 500-1000 трансдуцинови молекули, което води до увеличаване на светлинния сигнал. Всяка активирана молекула трансдуцин, свързана с GTP молекула, активира една молекула от друг мембранно свързан протеин, ензима фосфодиестераза (PDE). Активираният PDE разрушава молекулите на цикличния гуанозин монофосфат (cGMP) с висока скорост. Всяка активирана PDE молекула унищожава няколко хиляди cGMP молекули - това е още една стъпка в усилването на сигнала в механизма за фоторецепция. Резултатът от всички описани събития, причинени от абсорбцията на светлинен квант, е спад в концентрацията на свободен cGMP в цитоплазмата на външния сегмент на рецептора. Това от своя страна води до затваряне на йонни канали в плазмената мембрана на външния сегмент, които са били отворени на тъмно и през които са навлезли Na+ и Ca2+ в клетката. Йонният канал се затваря поради факта, че поради спад в концентрацията на свободен cGMP в клетката, cGMP молекулите напускат канала, които са били свързани с него на тъмно и са го държали отворен. Намаляването или спирането на навлизането във външния сегмент на Na + води до хиперполяризация на клетъчната мембрана, т.е. появата на рецепторен потенциал върху нея. На фиг. 14.7, B показва посоките на йонните потоци, протичащи през плазмената мембрана на фоторецептора на тъмно. Концентрационните градиенти на Na+ и K+ се поддържат върху плазмената мембрана на пръчката чрез активната работа на натриево-калиевата помпа, локализирана в мембраната на вътрешния сегмент. Хиперполяризиращият рецепторен потенциал, възникнал върху мембраната на външния сегмент, след това се разпространява по протежение на клетката до нейния пресинаптичен терминал и води до намаляване на скоростта на освобождаване на медиатора (глутамат). По този начин фоторецепторният процес завършва с намаляване на скоростта на освобождаване на невротрансмитера от пресинаптичния край на фоторецептора. Не по-малко сложен и съвършен е механизмът за възстановяване на първоначалното тъмно състояние на фоторецептора, т.е. способността му да реагира на следващия светлинен стимул. За целта е необходимо отново да се отворят йонните канали в плазмената мембрана. Отвореното състояние на канала се осигурява от свързването му с cGMP молекули, което от своя страна се дължи директно на повишаване на концентрацията на свободен cGMP в цитоплазмата. Това увеличение на концентрацията се осигурява от загубата на способността на метародопсин II да взаимодейства с трансдуцин и активирането на ензима гуанилат циклаза (GC), който е способен да синтезира cGMP от GTP. Активирането на този ензим води до спад в концентрацията на свободен калций в цитоплазмата поради затварянето на йонния канал на мембраната и постоянна работаобменен протеин, който изхвърля калций от клетката. В резултат на всичко това концентрацията на cGMP вътре в клетката се увеличава и cGMP отново се свързва с йонния канал на плазмената мембрана, отваряйки я. Na+ и Ca2+ отново започват да навлизат в клетката през отворения канал, като деполяризират рецепторната мембрана и я прехвърлят в "тъмно" състояние. От пресинаптичния край на деполяризирания рецептор освобождаването на медиатора отново се ускорява.
Можете също да намерите интересна информация в научната търсачка Otvety.Online. Използвайте формата за търсене:
Още за визуалните пигменти:
- 8. Нарушения на метаболизма на пигменти (хромопротеини). екзогенни пигменти. Ендогенни пигменти:
- 24. Опишете нарушението на метаболизма на пигментите (хромопротеини). Ендогенни пигменти: видове, механизъм на образуване, морфологични характеристики и диагностични методи. Метаболитни нарушения на липофусцин и меланин: клинична и морфологична характеристика.
- 50. Анатомия и физиология на зрителния анализатор. Оптична система на окото. Пречупване. Цветно зрение. Механизъм на зрителното възприятие. Окуломоторни механизми на зрението.
Визуалната фототрансдукция е комплекс от процеси, които са отговорни за промяната (фототрансформацията) на пигментите и тяхната последваща регенерация. Това е необходимо за прехвърляне на информация от външния свят към невроните. Поради биохимични процеси, под въздействието на светлина с различна дължина на вълната, има структурни променив структурата на пигменти, които са разположени в двуслойната липидна област на мембраните на външния лоб на фоторецептора.
Промени във фоторецепторите
Фоторецепторите на всички гръбначни животни, включително хората, могат да реагират на светлинни лъчи чрез промяна на фотопигменти, които се намират в двуслойни мембрани в областта на външния лоб на конусите и пръчиците.
Самият зрителен пигмент е протеин (опсин), който е производно на витамин А. Самият бета-каротин се намира в хранителни продукти, а също така се синтезира в клетките на ретината (фоторецепторен слой). Тези опсини или хромофори в обвързано състояниелокализиран в дълбините на биполярните дискове в зоната на външните дялове на фоторецепторите.
Около половината от опсините са в двуслойния липиден слой, който е свързан външно с къси протеинови бримки. Всяка молекула на родопсин има седем трансмембранни области, които обграждат хромофора в двуслойния слой. Хромофорът е разположен хоризонтално във фоторецепторната мембрана. Външният диск на мембранната област има голям брой визуални пигментни молекули. След поглъщане на фотон светлина пигментното вещество преминава от една изоформа в друга. В резултат на това молекулата претърпява конформационни промени и рецепторната структура се възстановява. В същото време метародопсинът активира G-протеина, който предизвиква каскада от биохимични реакции.
Фотоните на светлината действат върху зрителния пигмент, което води до активиране на каскада от реакции: фотон - родопсин - метародопсин - трансдуцин - ензим, който хидролизира cGMP.В резултат на тази каскада се образува затваряща мембрана на външния рецептор , който е свързан с cGMP и е отговорен за работата на катионния канал.
На тъмно катиони (главно натриеви йони) проникват през отворени канали, което води до частична деполяризация на фоторецепторната клетка. В същото време този фоторецептор освобождава медиатор (аминокиселина глутамат), който засяга неаптичните окончания на невроните от втори ред. При леко светлинно възбуждане молекулата на родопсин се изомеризира в активна форма. Това води до затваряне на йонния трансмембранен канал и съответно спира катионния поток. В резултат на това фоторецепторната клетка се хиперполяризира и медиаторите престават да се освобождават в зоната на контакт с неврони от втори ред.
На тъмно през трансмембранните канали преминават натрий (80%), калций (15%), магнезий и други катиони. За да премахне излишния калций и натрий по време на тъмнина, във фоторецепторните клетки работи катионен обменник. Преди това се смяташе, че калцият участва във фотоизомерацията на родопсин. Сега обаче има доказателства, че този йон играе други роли във фототрансдукцията. Поради наличието на достатъчна концентрация на калций, фоторецепторите на пръчките стават по-възприемчиви към светлина и възстановяването на тези клетки след осветяване също се увеличава значително.
Конусните фоторецептори са в състояние да се приспособят към нивото на осветеност, така че човешкото око е в състояние да възприема обекти при различни условия на осветеност (от сенки под дърво до обекти, разположени върху лъскав сняг). Фоторецепторите на пръчиците имат по-малка адаптивност към нивата на светлина (съответно 7-9 единици и 2 единици за конуси и пръчици).
Фотопигменти на екстерорецептори на конуси и пръчици на ретината
Фотопигментите на конусния и пръчковия апарат на окото включват:
- йодопсин;
- родопсин;
- Цианолаб.
Всички тези пигменти се различават един от друг по аминокиселините, които изграждат молекулата. В тази връзка пигментите абсорбират определена дължина на вълната, по-точно диапазон от дължини на вълната.
Конусообразни екстерорецепторни фотопигменти
Конусите на ретината съдържат йодопсин и разнообразие от йодопсин (цианолаб). Всеки разграничава три вида йодопсин, които са настроени на дължина на вълната 560 nm (червено), 530 nm (зелено) и 420 nm (синьо).
За съществуването и идентифицирането на цианолалаб
Цианолаб е вид йодопсин. В ретината на окото сините конуси са подредени равномерно периферна зона, зелените и червените конуси са локализирани произволно по цялата повърхност на ретината. В същото време плътността на разпространение на конусите със зелени пигменти е по-голяма от тази на червените. Сините конуси имат най-ниска плътност.
Следните факти свидетелстват в полза на теорията за трихромазия:
- Спектралната чувствителност на два конусовидни пигмента се определя с помощта на денситометрия.
- С помощта на микроспектрометрия бяха определени три пигмента на конусния апарат.
- Идентифициран е генетичният код, отговорен за синтеза на червени, сини и зелени шишарки.
- Учените успяха да изолират конусите и да измерят физиологичния им отговор на облъчване със светлина с определена дължина на вълната.
Теорията за трохромазията преди това не можеше да обясни наличието на четири основни цвята (син, жълт, червен, зелен). Също така беше трудно да се обясни защо дихроматичните хора могат да правят разлика между бяло и бяло жълти цветове. В момента е открит нов фоторецептор на ретината, в който меланопсинът играе ролята на пигмент. Това откритие постави всичко на мястото си и помогна да се отговори на много въпроси.
Също така в скорошни проучвания с помощта на флуоресцентен микроскоп са изследвани участъци от ретината на птици. Това разкри четири вида конуси (лилаво, зелено, червено и синьо). Благодарение на цветното зрение на противника, фоторецепторите и невроните се допълват взаимно.
Пръчковиден фотопигмент родопсин
Родопсинът принадлежи към семейството на G-свързаните протеини, което е наречено така поради механизма на трансмембранно сигнализиране. В същото време в процеса участват G-протеини, разположени в околомембранното пространство. При изследването на родопсина е установена структурата на този пигмент. Това откритие е много важно за биологията и медицината, тъй като родопсинът е прародителят на фамилията GPCR рецептори. В тази връзка неговата структура се използва при изследването на всички други рецептори и също така определя функционалността. Родопсинът е наречен така, защото има яркочервен цвят (от гръцки буквално се превежда като розово зрение).
Дневно и нощно виждане
Чрез изследване на абсорбционните спектри на родопсин може да се види, че редуцираният родопсин е отговорен за възприемането на светлина при условия на слаба светлина. На дневна светлина този пигмент се разлага и максималната чувствителност на родопсина се измества към синята спектрална област. Това явление се нарича ефект на Пуркиние.
При ярка светлина пръчката престава да възприема дневните лъчи и конусът поема тази роля. В този случай възбуждането на фоторецепторите се извършва в три области на спектъра (синьо, зелено, червено). След това тези сигнали се преобразуват и изпращат до централни структуримозък. В резултат на това се формира цветно оптично изображение. Отнема около половин час, за да възстановите напълно родопсина при условия на слаба светлина. През цялото това време се наблюдава подобрение на здрачното зрение, което достига максимум в края на периода на възстановяване на пигмента.
Биохимик M.A. Островски проведе редица фундаментални изследвания и показа, че пръчките, съдържащи пигмента родопсин, участват във възприемането на обекти в условия на слаба светлина и са отговорни за нощното виждане, което има черно-бял цвят.