VISUAALSED PIGMENTID(lat. pigmentum paint) - võrkkesta fotoretseptorite valgustundlikud pigmendid. Tajudes valgusimpulsi energiat, läbivad esemed 3. keeruka fotokeemilise tsükli. transformatsioonid, mille tulemusena tekib eraldi visuaalne retseptor võrkkest, mis sisaldab 3. p (koonus või varras), läheb ergastatud olekusse ja edastab saadud informatsiooni mööda nägemisnärvi c. n. Koos. Olles silma võrkkesta visuaalsete rakkude fotoretseptori membraani põhiline struktuurne ja funktsionaalne osa, on 3. esemetel seega võtmeroll nägemismehhanismides (vt.).
Visuaalsete pigmentide nomenklatuur ja struktuur. Kõik uuritud selgroogsete ja selgrootute 3. lk on vees lahustumatu membraanivalgu opsiini ja sellega seotud kromofoori (võrkkesta) kompleksid. Võrkkesta ehk A-vitamiini aldehüüd võib esineda kahes vormis: retinal1 ja retinal2.
Kromofoori olemuselt 3. jaguneb ese kahte klassi – võrkkesta1 sisaldavad rodopsiinid (vt) ja võrkkesta2 sisaldavad porfüropsiinid. Rodopsiine leidub kõigi maismaa- ja mereloomade silma võrkkestas, porfüropsiine leidub mageveeloomade silma võrkkestas. Mõnel kalal ja kahepaiksel on samaaegselt võrkkesta sisaldav 3 p! ja võrkkesta. Võrkkesta varrastele või koonustele omaste opsiinide erinevuste põhjal on püütud klassifitseerida 3. p. Näiteks rodopsiin on võrkkesta1 kompleks varda opsiiniga, jodopsiin võrkkesta1 kompleks koonuse opsiiniga, porfüropsiin on võrkkesta2 koos varda opsiiniga, võrkkesta-koonuse opsiini kompleks moodustab tsüanopsiini. 3. üksusi on aga ülimalt keeruline opsiinide alusel liigitada, kuna erinevaid opsiine on vähemalt viis.
Kõigist teadaolevatest 3. esemetest on kõige põhjalikumalt uuritud härja, konna ja kalmaari silmadest eraldatud rodopsiine. Nende palve. kaal (mass) suurusjärgus 30-40 tuhat, iga molekul sisaldab u. 400 aminohapet ja üks kromofoor. Lisaks sisaldub oligosahhariidi ahel 3. p. molekulis: 3 glükoosamiini radikaali, 2 mannoosi, 1 galaktoos. Lipiidid (ch. arr. fosfolipiidid) moodustavad tugeva kompleksi molekuliga 3. lk. Säilitades oma põhilised spektraalomadused (vt Spektraalanalüüs), kaotavad 3. lipiidideta elemendid mitmed funktsionaalselt olulised, näiteks taastumisvõime.
Puhtal võrkkesta värvus on kollane, selle neeldumisspektri maksimum on 370 nm. Opsin on värvitu, neeldumismaksimum on ultraviolettpiirkonnas (ca 280 nm). Rodopsiini molekuli värvus on punakasroosa, maksimaalne neeldumisspekter on u. 500 nm. Nii tugeva spektri nihke põhjus kompleksi moodustumise ajal (370-lt 500 nm - nn batokroomne nihe) ei ole veel saanud ühemõttelist seletust.
Rodopsiinide ja porfüropsiinide neeldumisspektri maksimumid haaravad nähtava spektri üsna laia piirkonna – rodopsiinide puhul 433–562 nm ja porfüropsiinide puhul 510–543 nm. Kui porfüropsiinide hulka kuuluvad ka konna, karpkala ja mageveekilpkonna kullese 3-p koonused, st tsüanopsiin, mille maksimaalne neeldumisspekter on 620 nm juures, siis on see piirkond veelgi laiem. Mikrospektrofotomeetria meetodite areng on võimaldanud määrata loomadel ja inimestel mitut tüüpi üksikute fotoretseptori rakkude neeldumisspektreid. Saadud andmetel on inimese võrkkesta 3. p.-l järgmised neeldumisspektri maksimumid: vardad 498, sinise-, rohelise- ja punasetundlikud koonused - vastavalt 440, 535 ja 575 nm.
3. lk õpe algas saksa keeles. uurija H. Muller, kes kirjeldas 1851. aastal, kuidas konnasilmast eraldatud roosakaslilla võrkkest muutub valguse käes esmalt kollakaks ja seejärel valkjaks. 1877. aastal kirjeldas seda nähtust ka F. Boll, jõudes järeldusele, et võrkkesta nägemisrakkudes paikneb mingisugune punase valguse suhtes tundlik aine ja selle aine värvimuutus on seotud nägemismehhanismiga. Suur teene 3. lk uurimisel kuulub Kuhnele (W. Kuhne, 1877), Krom suutis 3. lk isoleerida ja neid üksikasjalikult uurida. Ta nimetas enda poolt ekstraheeritud 3. p. visuaalselt lillaks, tegi kindlaks selle valgulise olemuse, uuris mõningaid selle spektraalseid omadusi ja fototransformatsioone, avastas 3. p.-i võime pimedas taastuda. Amer andis suure panuse 3. p. biokeemik ja füsioloog J. Wald.
Visuaalsete pigmentide fototransformatsioonid. Valguse mõjul 3. p.-l toimub neis fotokeemiline tsükkel. teisendused, mis põhinevad esmasel fotokeemiline reaktsioon võrkkesta cis-trans isomerisatsioon (vt Isomerism). Sel juhul katkeb side kromofoori ja valgu vahel. 3. lk transformatsioonide järjestust saab kujutada järgmiselt: rodopsiin (kromofoor on cis-vormis) -> prelumirrodopsiin -> lumirhodopsiin -> metarodopsiin I -> metarodopsiin II -> opsiini valk -> kromofoor trans-vormis. Ensüümi - retinooldehüdrogenaasi - mõjul läheb viimane A-vitamiiniks, mis pärineb varraste ja koonuste välimistest segmentidest võrkkesta pigmendikihi rakkudesse. Kui silm on tumenenud, toimub regeneratsioon 3. p., lõike teostamiseks on A-vitamiini cis-isomeeri olemasolu, mis on kromofoori moodustumise lähteprodukt (A-vitamiini aldehüüd). vajalik. A-vitamiini puudumisel või puudumisel organismis võib rodopsiini moodustumine olla häiritud ja selle tagajärjel võib tekkida häire. hämaras nägemine, nn ööpimedus (vt Hemeraloopia). Protsessis fototransformatsiooni rodopsiini staadiumis üleminekut lumirhodopsiin metarhodopsiin I retseptori rakus toimub vastusena ereda flash nn. varajane (lühikese latentsusega) retseptori potentsiaal. Samal ajal ei ole see visuaalne signaal, kuigi see võib olla üks testidest fotoretseptori membraanis oleva 3, p transformatsiooni mehhanismi uurimiseks. Funktsionaalne väärtus on nn. hilise retseptori potentsiaaliga, on varjatud periood to-rogo (5-10 msek) proportsionaalne metarodopsiin II moodustumise ajaga. Eeldatakse, et metarodopsiin I ülemineku reaktsioon metarodopsiin II-le annab visuaalse signaali.
Kuna 3. esemed muutuvad valguse käes pidevalt värvituks, peavad olema mehhanismid nende pidevaks taastamiseks. Mõned neist on ülikiired (fotoregeneratsioon), teised üsna kiired (biokeemilised, regeneratsioonid, Tumedad), teised aeglased (3. p. süntees. Fotoretseptori membraani pideva uuenemise käigus nägemisrakus). Fotoregeneratsioonil on fiziool, väärtus selgrootute loomade puhul (nt peajalgsetel – kalmaaridel, kaheksajalgadel). Biochemi mehhanismis. regeneratsioon 3. lk selgroogsetel oluline roll Ilmselt mängib ensüüm isomeraas (vt), tagades trans-retinaali (või trans-vitamiini A) isomerisatsiooni uuesti cis-isomeersesse vormi. Siiski puuduvad kindlad tõendid sellise ensüümi olemasolu kohta. Täpselt sama reaktsioon 3, p molekuli moodustumisel võrkkesta 11-cis-isomeeri ja opsiini juuresolekul süsteemis toimub kergesti, ilma energiakuluta. Leitakse pleegitatud rodopsiini võime fosforüülimise reaktsiooniks (vt); eeldatakse, et see reaktsioon on nägemisraku valgusega kohanemise mehhanismi üks lülidest.
Bibliograafia: Ackerman Yu. Biofüüsika, tlk. inglise keelest, M., 1964; Willie K. ja Det e V. Biology, tlk. inglise keelest, M., 1974, bibliograafia; Konev S. V. ja Volotovsky I. D. Sissejuhatus molekulaarsesse fotobioloogiasse, lk. 61, Minsk, 1971; Ostrovski M. A. ja Fedorovitš I. B. Fotoindutseeritud muutused fotoretseptori membraanis, raamatus: Biol, membraanide struktuur ja funktsioonid, toim. A. S. Troshina ja teised, lk. 224, M., 1975, bibliogr.; Sensoorsete süsteemide füsioloogia, toim. G. V. Gershuni, 1. osa, lk. 88, L., 1971; Visuaalsete pigmentide biokeemia ja füsioloogia, toim. autor H. Langer, B. a. o., 1973; Sensoorse füsioloogia käsiraamat, toim. autor H. A. R. Jung a. o., v. 7, punktid 1-2, B., 1972.
M. A. Ostrovski.
Kõik visuaalsed pigmendid on lipokromoproteiinid – globulaarse valgu opsiini, lipiidi ja võrkkesta kromofoori kompleksid. Võrkkesta on kahte tüüpi: võrkkesta I (vitamiini oksüdeeritud vorm ja võrkkesta II (vitamiini oksüdeeritud vorm). Erinevalt võrkkesta I-st on võrkkesta II -ioonitsüklis kolmanda ja neljanda süsinikuaatomi vahel ebatavaline kaksikside. Tabel 7 annab üldise ülevaate visuaalsetest pigmentidest.
Tabel 7. Visuaalsete pigmentide tüübid
Vaatleme nüüd üksikasjalikumalt rodopsiini struktuuri ja omadusi. Siiani pole üksmeelset arvamust rodopsiini valguosa molekulmassi kohta. Nii näiteks kirjanduses veise rodopsiini kohta
arvud on antud aastast kuni konnani 26600 kuni 35600, kalmaar 40000 kuni 70000, mis võib olla tingitud mitte ainult erinevate autorite molekulmasside määramise metoodilistest iseärasustest, vaid ka rodopsiini subühikute struktuurist, monomeerse ja dimeerse erinevast esitusest. vormid.
Rodopsiini neeldumisspektrit iseloomustavad neli maksimumi: -ribas (500 nm), -ribas (350 nm), y-ribas (278 nm) ja -ribas (231 nm). Arvatakse, et spektris olevad a- ja -ribad on tingitud võrkkesta neeldumisest ning ja -ribad opsiini neeldumisest. Molaarsetel ekstinktsioonidel on järgmised väärtused: 350 nm juures - 10600 ja 278 nm juures - 71300.
Rodopsiini preparaadi puhtuse hindamiseks kasutatakse tavaliselt spektroskoopilisi kriteeriume - nähtava (kromofoorne) ja ultraviolettkiirguse (valge kromofoor) piirkonna optiliste tiheduste suhe. Kõige puhastatud rodopsiinipreparaatide puhul on need väärtused vastavalt 0,168 . Rodopsiin fluorestseerib spektri nähtavas piirkonnas maksimaalse luminestsentsiga digitoniini ekstraktis ja välissegmentide osana juures. Selle fluorestsentsi kvantsaagis on umbes 0,005.
Pulli, roti ja konna visuaalse pigmendi (opsiini) valguosal on sarnane aminohappeline koostis, milles on võrdselt mittepolaarseid (hüdrofoobseid) ja polaarseid (hüdrofiilseid) aminohappejääke. Üks oligosahhariidi ahel on seotud opsiini asparagiinjäägiga, st opsiin on glükoproteiin. Eeldatakse, et rodopsiini pinnal olev polüsahhariidahel mängib "fiksaatori" rolli, mis vastutab valgu orientatsiooni eest ketta membraanis. Mitmete autorite sõnul ei kanna opsiin ka C-terminaalseid aminohappejääke, s.t. polüpeptiidahel valk näib olevat tsüklistatud. Opsiini aminohappeline koostis pole veel kindlaks tehtud. Opsiini preparaatide optilise rotatsiooni dispersiooni uurimine näitas, et β-spiraalsete piirkondade sisaldus opsiinis on 50-60%.
Neutraalses keskkonnas kannab opsiini molekul negatiivset laengut ja sellel on isoelektriline punkt
Vähem selge on küsimus, kui palju fosfolipiidimolekule on seotud ühe opsiini molekuliga. Erinevate autorite sõnul on see arv väga erinev. Abrahamsoni sõnul on igas lipokromoproteiinis kaheksa fosfolipiidimolekuli kindlalt seotud opsiiniga (sealhulgas viis fosfatidüületanoolamiini molekuli). Lisaks sisaldab kompleks 23 nõrgalt seotud fosfolipiidimolekuli.
Mõelge nüüd visuaalse pigmendi peamisele kromofoorile - 11-cis-võrkkestale. Iga rodopsiini valgu molekuli kohta on ainult üks pigmendi molekul. sisaldab külgahelas nelja konjugeeritud kaksiksidet, mis määravad pigmendimolekuli cis-trans isomeeria. 11-cis-võrkkesta erineb kõigist teadaolevatest stereoisomeeridest oma väljendunud ebastabiilsuse poolest, mis on seotud resonantsenergia vähenemisega külgahela koplanaarsuse rikkumise tõttu.
Külgahela terminaalne aldehüüdrühm on väga reaktsioonivõimeline ja
reageerib aminohapetega, nende amiinidega ja aminorühmi sisaldavate fosfolipiididega, näiteks fosfatidüületanoolamiin. Sel juhul moodustub kovalentne aldimiinside - Schiffi alustüüpi ühend
Neeldumisspekter näitab maksimumi juures Nagu juba mainitud, on visuaalse pigmendi koostises sama kromofoori absorptsioonimaksimum juures Nii suur batokroomne nihe (see võib olla tingitud mitmest põhjusest: lämmastiku protoneerimine aldimiinrühmas, võrkkesta interaktsioon opsiinirühmadega, võrkkesta nõrk molekulidevaheline interaktsioon Irvingiga usub, et võrkkesta neeldumisspektri tugeva batokroomse nihke peamine põhjus on kromofoori ümbritseva keskkonna suur lokaalne polariseeritavus. Selle järelduse tegi ta selle põhjal. mudelkatsetest, mille käigus mõõdeti võrkkesta protoneeritud derivaadi aminoühendiga neeldumisspektreid erinevates lahustites Selgus, et kõrgema murdumisnäitajaga lahustites täheldati ka tugevamat batokroomset nihet.
Valgu ja võrkkesta interaktsioonide otsustavale rollile visuaalse pigmendi pika lainepikkuse neeldumismaksimumi asukoha määramisel viitavad ka Readingi ja Waldi katsed, kus valgukandja proteolüüsi käigus registreeriti pigmendi värvimuutus. Võrkkesta ja mikrokeskkonna interaktsioonide erinevused lipoproteiinikompleksis võivad olla seotud visuaalsete pigmentide neeldumisspektri maksimumide (430 kuni 575 nm) positsioonide üsna suurte erinevustega erinevatel loomaliikidel.
Mõned aastad tagasi tekitas fotobioloogide seas tugev poleemika küsimuse partneri olemusest, kellega võrkkesta nägemispigmendis on seotud. Praegu on üldtunnustatud seisukoht, et võrkkesta seostatakse opsiini valguga, kasutades Schiffi alust. Sel juhul on kovalentne side võrkkesta aldehüüdrühma ja valgu lüsiini α-aminorühma vahel suletud.
Inimese võrkkesta vardad sisaldavad pigmenti rodopsiini ehk visuaalselt lillat, mille maksimaalne neeldumisspekter jääb 500 nanomeetri (nm) vahemikku. Kolme tüüpi koonuste (sinise-, rohelise- ja punase-tundlikud) välimised segmendid sisaldavad kolme tüüpi visuaalseid pigmente, mille neeldumisspektri maksimumid on sinises (420 nm), rohelises (531 nm) ja punases ( 558 nm) spektri osad. Punast koonuse pigmenti nimetatakse jodopsiiniks. Visuaalse pigmendi molekul on suhteliselt väike (molekulmassiga umbes 40 kilodaltonit), koosneb suuremast valguosast (opsiin) ja väiksemast kromofooriosast (võrkkesta ehk A-vitamiini aldehüüd). Võrkkesta võib olla erinevates ruumilistes konfiguratsioonides, st isomeersetes vormides, kuid ainult üks neist, võrkkesta 11-cis-isomeer, toimib kõigi teadaolevate visuaalsete pigmentide kromofoorrühmana. Võrkkesta allikaks organismis on karotenoidid, mistõttu nende puudus põhjustab A-vitamiini puudust ja selle tulemusena rodopsiini ebapiisavat resünteesi, mis omakorda põhjustab hämaras nägemise halvenemist või " öine pimedus ". Fotoretseptsiooni molekulaarfüsioloogia. Mõelge selle ergastamise eest vastutava varda välimise segmendi molekulide muutuste järjestusele.Kui valguskvant neeldub visuaalse pigmendi (rodopsiin) molekulis, isomeriseerub selle kromofoorrühm koheselt: 11-cis-võrkkest sirgub ja pöördub. täielikult trans-retinaalseks. See reaktsioon kestab umbes 1 ps (1–12 s). Valgus toimib päästikuna või päästikuna, mis käivitab fotovastuvõtu mehhanismi. Võrkkesta fotoisomerisatsiooni järel toimuvad molekuli valguosas ruumilised muutused: see muutub värvituks ja läheb üle metarodopsiin II olekusse. Selle tulemusena omandab visuaalne pigmendi molekul võime suhelda teise valguga, membraaniga seotud guanosiintrifosfaati siduva valgu transduktiiniga (T). Kompleksis metarodopsiin II-ga muutub transdutsiin aktiivseks ja vahetab pimedas sellega seotud guanosiindifosfaadi (GDP) guanosiintrifosfaadi (GTP) vastu. Metarodopsiin II on võimeline aktiveerima umbes 500-1000 transdutsiini molekuli, mis viib valgussignaali suurenemiseni. Iga aktiveeritud transdutsiini molekul, mis on seotud GTP molekuliga, aktiveerib teise membraaniga seotud valgu, fosfodiesteraasi ensüümi (PDE) ühe molekuli. Aktiveeritud PDE hävitab suure kiirusega tsüklilise guanosiinmonofosfaadi (cGMP) molekulid. Iga aktiveeritud PDE molekul hävitab mitu tuhat cGMP molekuli – see on järjekordne samm signaali võimendamisel fotovastuvõtumehhanismis. Kõigi kirjeldatud valguskvanti neeldumisest põhjustatud sündmuste tagajärg on vaba cGMP kontsentratsiooni langus retseptori välimise segmendi tsütoplasmas. See omakorda toob kaasa ioonikanalite sulgumise välissegmendi plasmamembraanis, mis avanesid pimedas ja mille kaudu Na+ ja Ca2+ rakku sisenesid. Ioonikanal sulgub tänu sellele, et vaba cGMP kontsentratsiooni languse tõttu rakus lahkuvad kanalist cGMP molekulid, mis olid sellega pimedas seotud ja hoidsid seda avatuna. Na + välimisse segmenti sisenemise vähenemine või peatumine põhjustab rakumembraani hüperpolarisatsiooni, st retseptori potentsiaali ilmumist sellele. Joonisel fig. 14.7, B näitab ioonvoolude suundi, mis pimedas läbivad fotoretseptori plasmamembraani. Na+ ja K+ kontsentratsioonigradiente hoitakse varda plasmamembraanil sisemise segmendi membraanis paikneva naatrium-kaaliumpumba aktiivse tööga. Välissegmendi membraanil tekkinud hüperpolarisatsiooniretseptori potentsiaal levib seejärel mööda rakku selle presünaptilisse otsa ja viib vahendaja (glutamaadi) vabanemiskiiruse vähenemiseni. Seega lõpeb fotoretseptori protsess neurotransmitteri vabanemise kiiruse vähenemisega fotoretseptori presünaptilisest otsast. Mitte vähem keerukas ja täiuslik on mehhanism fotoretseptori algse pimeduse taastamiseks, st selle võimet reageerida järgmisele valgusärritusele. Selleks on vaja uuesti avada plasmamembraanis olevad ioonikanalid. Kanali avatud oleku tagab selle seos cGMP molekulidega, mis omakorda on otseselt tingitud vaba cGMP kontsentratsiooni suurenemisest tsütoplasmas. See kontsentratsiooni tõus tuleneb metarodopsiin II võime kadumisest transduktiiniga interaktsiooniks ja ensüümi guanülaattsüklaasi (GC) aktiveerimisest, mis on võimeline GTP-st cGMP-d sünteesima. Selle ensüümi aktiveerumine põhjustab vaba kaltsiumi kontsentratsiooni langust tsütoplasmas membraani ioonikanali sulgumise ja püsiv töökoht Vahetusvalk, mis väljutab rakust kaltsiumi. Kõige selle tulemusena suureneb cGMP kontsentratsioon rakus ja cGMP seondub taas plasmamembraani ioonkanaliga, avades selle. Na+ ja Ca2+ hakkavad taas avatud kanali kaudu rakku sisenema, depolariseerides retseptori membraani ja viies selle "pimedasse" olekusse. Depolariseeritud retseptori presünaptilisest otsast kiireneb taas vahendaja vabanemine.
Huvipakkuvat teavet leiate ka teaduslikust otsingumootorist Otvety.Online. Kasutage otsinguvormi:
Lisateavet visuaalsete pigmentide kohta:
- 8. Pigmentide (kromoproteiinide) ainevahetuse häired. eksogeensed pigmendid. Endogeensed pigmendid:
- 24. Kirjeldage pigmentide (kromoproteiinide) metabolismi rikkumist. Endogeensed pigmendid: tüübid, tekkemehhanism, morfoloogilised omadused ja diagnostikameetodid. Lipofustsiini ja melaniini metaboolsed häired: kliinilised ja morfoloogilised omadused.
- 50. Visuaalse analüsaatori anatoomia ja füsioloogia. Silma optiline süsteem. Murdumine. Värvinägemine. Visuaalse taju mehhanism. Nägemise okulomotoorsed mehhanismid.
Visuaalne fototransduktsioon on protsesside kompleks, mis vastutab pigmentide muutumise (fototransformatsiooni) ja nende järgneva regenereerimise eest. See on vajalik teabe edastamiseks välismaailmast neuronitele. Biokeemiliste protsesside tõttu on erineva lainepikkusega valguse mõjul struktuurimuutused pigmentide struktuuris, mis paiknevad fotoretseptori välissagara membraanide kahekihilises lipiidipiirkonnas.
Muutused fotoretseptorites
Kõigi selgroogsete, sealhulgas inimeste fotoretseptorid võivad reageerida valguskiirtele, muutes fotopigmente, mis paiknevad kahekihilistes membraanides koonuste ja varraste välissagara piirkonnas.
Visuaalne pigment ise on valk (opsiin), mis on A-vitamiini derivaat. Beetakaroteeni ise leidub toiduained, ja sünteesitakse ka võrkkesta rakkudes (fotoretseptori kiht). Need opsiinid või kromofoorid sisse seotud olek lokaliseeritud bipolaarsete ketaste sügavustes fotoretseptorite välissagarate tsoonis.
Umbes pooled opsiinidest on kahekihilises lipiidikihis, mis on väliselt ühendatud lühikeste valguaasadega. Igal rodopsiini molekulil on seitse transmembraanset piirkonda, mis ümbritsevad kahekihilise kromofoori. Kromofoor paikneb fotoretseptori membraanis horisontaalselt. Membraanipiirkonna väliskettal on suur hulk visuaalseid pigmendi molekule. Pärast valguse footoni neeldumist läheb pigmentaine ühelt isovormilt teisele. Selle tulemusena toimuvad molekulis konformatsioonilised muutused ja retseptori struktuur taastub. Samal ajal aktiveerib metarodopsiin G-valgu, mis käivitab biokeemiliste reaktsioonide kaskaadi.
Valguse footonid mõjutavad visuaalset pigmenti, mis viib reaktsioonide kaskaadi aktiveerumiseni: footon - rodopsiin - metarodopsiin - transdusiin - ensüüm, mis hüdrolüüsib cGMP-d Selle kaskaadi tulemusena moodustub välisele retseptorile sulgev membraan , mis on seotud cGMP-ga ja vastutab katioonkanali toimimise eest.
Pimedas tungivad katioonid (peamiselt naatriumioonid) läbi avatud kanalite, mis viib fotoretseptori raku osalise depolarisatsioonini. Samal ajal vabastab see fotoretseptor vahendaja (aminohappe glutamaat), mis mõjutab teist järku neuronite inaptilisi lõppu. Kerge kerge ergastuse korral isomeriseerub rodopsiini molekul aktiivseks vormiks. See viib ioonide transmembraanse kanali sulgemiseni ja peatab vastavalt katioonide voolu. Selle tulemusena fotoretseptori rakk hüperpolariseerub ja teist järku neuronitega kokkupuute tsoonis lakkavad vahendajate vabanemine.
Pimedas voolab läbi transmembraansete kanalite naatrium (80%), kaltsium (15%), magneesium ja teised katioonid. Liigse kaltsiumi ja naatriumi eemaldamiseks pimeduse ajal töötab fotoretseptori rakkudes katioonivaheti. Varem arvati, et kaltsium osaleb rodopsiini fotoisomeratsioonis. Nüüd on aga tõendeid selle kohta, et see ioon mängib fototransduktsioonis muid rolle. Piisava kaltsiumi kontsentratsiooni tõttu muutuvad varraste fotoretseptorid valgusele vastuvõtlikumaks ning nende rakkude taastumine pärast valgustamist on samuti oluliselt suurenenud.
Koonusfotoretseptorid on võimelised kohanema valgustuse tasemega, seega on inimsilm võimeline tajuma objekte erinevates valgustingimustes (alates varjudest puu all kuni objektideni, mis asuvad läikival lumel). Varraste fotoretseptoritel on väiksem kohanemisvõime valguse tasemega (vastavalt 7-9 ühikut ja 2 ühikut koonuste ja varraste puhul).
Võrkkesta koonuste ja varraste eksteroretseptorite fotopigmendid
Silma koonuse ja varda aparaadi fotopigmendid hõlmavad järgmist:
- jodopsiin;
- rodopsiin;
- Cyanolab.
Kõik need pigmendid erinevad üksteisest molekuli moodustavate aminohapete poolest. Sellega seoses neelavad pigmendid teatud lainepikkust, täpsemalt lainepikkuste vahemikku.
Koonused eksteroretseptori fotopigmendid
Võrkkesta koonused sisaldavad jodopsiini ja mitmesuguseid jodopsiini (tsüanolabi). Igaüks eristab kolme tüüpi jodopsiini, mis on häälestatud lainepikkustele 560 nm (punane), 530 nm (roheline) ja 420 nm (sinine).
Tsyanolalabi olemasolust ja tuvastamisest
Cyanolab on jodopsiini tüüp. Silma võrkkestas paiknevad korrapäraselt sinised koonused perifeerne tsoon, rohelised ja punased koonused paiknevad juhuslikult kogu võrkkesta pinnal. Samal ajal on roheliste pigmentidega koonuste jaotustihedus suurem kui punastel. Sinised koonused on väikseima tihedusega.
Trikromaatia teooria kasuks annavad tunnistust järgmised faktid:
- Kahe koonuse pigmendi spektraalne tundlikkus määrati densitomeetria abil.
- Mikrospektromeetria abil määrati kolm koonusaparaadi pigmenti.
- Punaste, siniste ja roheliste koonuste sünteesi eest vastutav geneetiline kood on kindlaks tehtud.
- Teadlased suutsid koonused isoleerida ja mõõta nende füsioloogilist reaktsiooni kiirgusele kindla lainepikkusega valgusega.
Trokromaasia teooria ei suutnud varem selgitada nelja põhivärvi (sinine, kollane, punane, roheline) olemasolu. Samuti oli raske seletada, miks dikromaatilised inimesed suudavad eristada valget ja kollased värvid. Praegu on avastatud uus võrkkesta fotoretseptor, milles melanopsiin täidab pigmendi rolli. See avastus pani kõik oma kohale ja aitas vastata paljudele küsimustele.
Ka viimastes uuringutes uuriti lindude võrkkesta lõike fluorestsentsmikroskoobi abil. See paljastas nelja tüüpi koonuseid (lilla, roheline, punane ja sinine). Tänu vastase värvinägemisele täiendavad fotoretseptorid ja neuronid üksteist.
Varraste fotopigment rodopsiin
Rodopsiin kuulub G-seotud valkude perekonda, mida nimetatakse nii transmembraanse signaaliülekande mehhanismi tõttu. Samal ajal on protsessi kaasatud membraanilähedases ruumis asuvad G-valgud. Rodopsiini uurimisel tehti kindlaks selle pigmendi struktuur. See avastus on bioloogia ja meditsiini jaoks väga oluline, sest rodopsiin on GPCR retseptorite perekonna esivanem. Sellega seoses kasutatakse selle struktuuri kõigi teiste retseptorite uurimisel ja see määrab ka funktsionaalsuse. Rodopsiini on nimetatud nii, kuna sellel on helepunane värv (kreeka keelest tähendab see sõna-sõnalt roosat nägemist).
Päevane ja öine nägemine
Rodopsiini neeldumisspektreid uurides on näha, et redutseeritud rodopsiin vastutab valguse tajumise eest vähese valgusega tingimustes. Päevavalguses see pigment laguneb ja rodopsiini maksimaalne tundlikkus nihkub sinisesse spektripiirkonda. Seda nähtust nimetatakse Purkinje efektiks.
Eredas valguses lakkab varras päevavalguse kiirte tajumisest ja koonus võtab selle rolli üle. Sel juhul toimub fotoretseptorite ergastus spektri kolmes piirkonnas (sinine, roheline, punane). Seejärel need signaalid teisendatakse ja saadetakse kesksed struktuurid aju. Selle tulemusena moodustub värviline optiline kujutis. Rodopsiini täielikuks taastamiseks vähese valguse tingimustes kulub umbes pool tundi. Kogu selle aja jooksul toimub hämaras nägemise paranemine, mis saavutab maksimumi pigmendi taastumisperioodi lõpus.
Biokeemik M.A. Ostrovski viis läbi mitmeid fundamentaalseid uuringuid ja näitas, et pigmenti rodopsiini sisaldavad vardad on seotud objektide tajumisega vähese valguse tingimustes ja vastutavad öise nägemise eest, millel on must ja valge värv.